تاثیر لکتین استخراج شده از علف هفت بند .Polygonum persicaria L بر متابولیسم حدواسط لاروهای پروانه سفیده بزرگ کلم Pieris brassicae L. (Lep.: Pieridae)

نوع مقاله : مقاله پژوهشی

نویسندگان

1 گروه گیاه‌پزشکی دانشکده علوم کشاورزی، دانشگاه گیلان رشت، ایران

2 پژوهشکده چای، موسسه علوم باغبانی؛ سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی، لاهیجان، ایران.

3 گروه زراعت و اصلاح نباتات، دانشکده علوم کشاورزی، دانشگاه گیلان رشت، ایران

چکیده

لکتین­ ها پروتئین‏ هایی با ساختار ناهمگن هستند که با اتصال به قندهای منومر یا اولیگوساکاریدهای موجود در سطح سلول‏ ها سبب اختلال در فرآیندهای سلولی و حتی مرگ آن­ ها می ­شوند. در این پژوهش، برای درک بهتر سازوکار حشره­ کشی لکتین علف هفت بند .PPA) Polygonum persicaria L)، تاثیر غلظت­ های مختلف آن (2، 1، 5/0 میلی­ گرم بر میلی­ لیتر) بر متابولیسم حدواسط لاروهای سفیده بزرگ کلم، .Pieris brassicae L ارزیابی شد. تغذیه لاروهای سفیده بزرگ کلم از لکتین مذکور سبب افزایش فعالیت آسپارتات آمینوترانسفراز و گاماگلوتامیل ترانسفراز شد، اما فعالیت آلانین آمینوترانسفراز کاهش معنی­ داری را نشان داد. فعالیت آلدولاز به صورت وابسته به غلظت در لاروهای تیمار شده نسبت به شاهد کاهش یافت، اما فعالیت لاکتات دهیدروژناز فقط در غلظت 2 میلی­ گرم بر میلی­ لیتر افزایش معنی­داری نسبت به شاهد داشت. فعالیت اسیدفسفاتاز تفاوت معنی­ داری بین لاروهای شاهد و تیمار نشان نداد، اما آلکالین فسفاتاز در لاروهای تغذیه شده روی لکتین 2 میلی­ گرم بر میلی­ لیتر نسبت به سایر تیمارها بیشترین فعالیت را داشت. لیپوپروتئین با تراکم بالا در لاروهای تغذیه شده روی لکتین 2 می لی­گرم بر میلی ­لیتر کمترین مقدار اما لیپوپروتئین با تراکم کم، بیشترین مقدار را نشان داد. در بین درشت مولکول­ های ذخیره­ ای، گلیکوژن تفاوت معنی­ داری را بین لاروهای شاهد و تغذیه شده با لکتین نشان نداد، اما مقادیر پروتئین و تری­گلیسرید به طور معنی­ داری کاهش یافتند. نتایج پژوهش حاضر نشان می ­دهد که لکتین گیاه هفت بند در بیشترین غلظت استفاده شده می­ تواند سبب اختلال در متابولیسم حدواسط لاروهای سفیده کلم شود.

کلیدواژه‌ها


عنوان مقاله [English]

Effect of a lectin extracted from Polygonum persicaria L. on some compounds involved in intermediary metabolism of Pieris brassicae L. (Lep.: Pieridae) larvae

نویسندگان [English]

  • A. Zibaee 1
  • S. Ramzi 2
  • A. Karimi-Malati 1
  • B. Rabaei 3
1 Department of Plant Protection, Faculty of Agricultural Sciences, University of Guilan, Rasht, Iran
2 Tea Research Center, Horticulture Science Research Institute; Agricultural Research, Education and Extension Organization (AREEO), Lahijan, Iran
3 Department of Agronomy and Plant Breeding, Faculty of Agricultural Sciences, University of Guilan, Rasht, Iran
چکیده [English]

            Lectins are the proteins with the heterogenous structure that bind to mono- or oligosaccharides of cell surfaces leading to interference in cellular processes or even death. In the current study, effects of the different concentrations (0.5, 1 and 2 mg/ml) of Polygonum persicaria L. lectin were assessed on the intermediary metabolism of Pieris brassicae L. larvae to better understanding of its entomotoxic mechanism. Feeding of the larvae on the Polygonum persicaria lectin increased activities of aspartate aminotransferase and gamma-glutamyl transferase but the activity of alanine aminotransferase statistically decreased. Activity of aldolase increased in the treated larvae in a dose-dependent manner. Also, activity of acid phosphatase showed no statistical differences between treated and control larvae, but alkaline phosphatase in the larvae fed on 2 mg/ml of lectin had the highest activity in comparison with other treatments. High density lipoprotein in the larvae fed on 2 mg/ml of lectin, had the lowest amount but low density lipoprotein showed the highest amount. Among storage macromolecules, glycogen showed no statistical difference between control and treated larvae but the amounts of protein and triglyceride statistically decreased. Results of the current study showed that P. persicaria lectin can cause disturbance in intermediary metabolism of P. brassicae larvae in its highest use dose which may lead lower biological and reproductive efficiencies.

کلیدواژه‌ها [English]

  • Lectin
  • Polygonum persicaria
  • Pieris brassicae
  • Intermediary metabolism
Bessey, O. A., Lowry, O. H. and Brock, M. J. 1946. A method for the rapid determination of alkaline phosphatase with five cubic millimeters of serum. Journal of Biological Chemistry 164: 321–329.
Carlini, C. R. and Grossi-de-Sa, M. F. 2002. Plant toxic proteins with insecticidal properties. A review on their potentialities as bioinsecticides. Toxicon 40: 1515-1539.
Chun, Y. and Yin, Z. D. 1998. Glycogen assay for diagnosis of female genital Chlamydia trachomatis Infection. Journal of Clinical Microbiology 36: 1081-1082.
Fossati, P. and Prencipe, L. 1982. Serum triglycerides determined colorimetrically with an enzyme that produces hydrogen peroxide. Clinical Chemistry 28: 2077-2080.
Franco, O. L., Riggen, D. J., Melo, F.R., Bloch, C., Silva, C. and Grossi de sa, M. F. 2000. Activity of wheat α-amylase inhibitors towards bruchid α-amylases and structural explanation of observed specificities. European Journal of Biochemistry 267: 2166–2173.
Hamshou, M., Smagghe, G., Shahidi-Noghabi, S., De Geyter, E., Lannoo, N. and van Damme, E. J. M. 2010. Insecticidal properties of Sclerotinia sclerotiorum agglutinin and its interaction with insect tissues and cells. Insect Biochemistry and Molecular Biology 40: 883-890.
Kaplan, L. A. and Pesce, A. J. 1996. Clinical chemistry-theory analysis and correlation. Mosby-Year Book, MO, pp 609-610.
King, J. 1965. The dehydrogenases or oxidoreductases. lactate dehydrogenase, in: D. Van Nostrand (Ed.), Practical clinical enzymology. London, pp 83–93.
Klowden, M. J. 2007. Physiological Systems in Insects. 2nd edn. Academic press, New York, pp 688.
Lowry, O. H., Rosebrough, N. J., Farr, A. L. and Randall, R. J. 1951. Protein measurement with the Folin phenol reagent. Journal of Molecular Biology 193: 265–275.
Michiels, K., van Damme, E. J. M. and Smagghe, G. 2010. Plant-Insect interactions: What can we learn from plant lectins? Archives of Insect Biochemistry and Physiology 73: 193–212.
Peumans, W. J. and van Damme, E. J. M. 1995. The role of lectins in plant defense. Journal of Histochemistry 27: 253-271.
Pinto, P. V. A., Kaplan, A. and Dreal, P. A. 1969. Aldolase: I. Colorimetric Determination. Clinical Chemistry 15: 349-360.
Sadeghi, A., van Damme, E. J. M., Peumans, W. J. and Smagghe, G. 2006. Deterrent activity of plant lectins on cowpea weevil Callosobruchus maculatus (F.). Phytochemistry 67: 2078–2084.
Schaefer, E. J. and McNamara, J. 1997. Overview of the diagnosis and treatment of lipid disorders”, In: Rifia, N., Warnick, G. R., Dominiczak, M. H., ed. Handbook of lipoprotein testing. Washington: AACC press, pp 25-48.
Senthil Nathan, S., Chunga, P. G. and Muruganb, K. 2006. Combined effect of biopesticides on the digestive enzymatic profiles of Cnaphalocrocis medinalis (Guenee) (the rice leaffolder) (Insecta: Lepidoptera: Pyralidae). Ecotoxicology and Environmental Safety 64: 382–389.
Simmonds N. W. 1945. Polygonum persicaria L. Journal of Ecology 33: 121–131.
Szasz, G. 1976. Reaction-rate method for gamma-glutamyltransferase activity in serum. Clinical Chemistry 22: 2051-2055.
Tate, S. S. and Meister, A. 1985. Gamma-Glutamyl transpeptidase from kidney. Methods in Enzymology 113: 400–419.
Thomas, L. 1998. Clinical laboratory diagnostic”, first ed. TH Books Verlasgesellschaft, Frankfurt, pp 89–94.
van Damme E. J. M., Peumans, W. J., Barre, A. and Rouge, P. 1998. Plant lectins: A composite of several distinct families of structurally and evolutionary related proteins with diverse biological roles. Critical Reviews in Plant Sciences. 17: 575-692.
Vasconcelos, I. M. and Oliveira, J. T. A. 2004. Antinutritional properties of plant lectins. Toxicon 44: 385-403.
Zibaee, A., Alborzi, Z., Karimi-Malati, A. and Salimi, M. 2014. Effects of a lectin from Polygonum persicaria L. on Pieris brassicae L. (Lepidoptera: Pieridae). Journal of Plant Protection Research 54: 250-257.
Zibaee, A., Karimi-Malati, A. and Janghorbani, A. 2015. In vitro interaction of digestive a-mylase from Pieris brassicae (Lepidoptera: Pieridae) with a lectin extracted from Polygonum persicariae (Polygonaceae). Proceedings of the National Academy of Sciences, India Section B: Biological Sciences 85: 113-120.